Enzyme protéolytique majeure du suc gastrique, active en milieu très acide (pH 1,5-2), qui décompose les protéines alimentaires en peptides plus courts (polypeptides, oligopeptides). Mécanisme : hydrolyse des liaisons peptidiques entre acides aminés aromatiques (phénylalanine, tryptophane, tyrosine). Synthétisée sous forme inactive (pepsinogène) par les cellules principales de la muqueuse gastrique, elle est activée par l’acide chlorhydrique (HCl) et par autocatalyse. Essentielle à la digestion protéique initiale.
